Em alergias alimentares, apesar de sinais e sintomas típicos variados, o alérgeno protéico, através de seus epítopos lineares e conformacionais, é o principal responsável pela iniciação e manutenção da resposta alérgica inflamatória. A principal razão para o sucesso dessas proteínas no desenvolvimento da alergia é a sua estabilidade estrutural, o que as tornam relativamente estáveis ao calor, aos extremos de pH, a proteases e a diversos métodos de processamento alimentar. O glúten é uma proteína amorfa composta pela mistura de cadeias protéicas longas de gliadina e glutenina. Infelizmente estas proteínas, especialmente as gliadinas, são fortes alérgenos alimentares. Estudos sobre limitar ou eliminar a alergenicidade de alimentos tem sido constantemente avaliados com irradiação ionizante. O objetivo deste trabalho foi investigar e caracterizar o efeito da irradiação gama sobre a estrutura molecular da gliadina com a finalidade de limitar a antigenicidade do glúten em cereais. A purificação foi realizada através de cromatografia de troca iônica em CM-Celulose. SDS-PAGE e Eletroforese Bidimensional (2-DE) associada com Espectrometria de Massa (MALDI-TOF/TOF) foram empregadas na identidade das sequencias protéicas das gliadinas e dos efeitos da irradiação sobre suas estruturas primárias. A identificação das isoformas das gliadina (α/β, γ e ω) mostrou-se complexa sendo a eletroforese bidimensional e o MALDI TOF MS/MS técnicas ineficientes. O efeito de ampla faixa de dose de radiação gama sobre a estrutura terciária das gliadinas do glúten de trigo foi avaliada por espectrometria de fluorescência. Para as medições de fluorescência intrínseca do triptofano e tirosina, a excitação foi a 295 e 280 nm, respectivamente, e a emissão foi mensurada 305-450 nm. Mudanças na fluorescência intrínseca foram observadas com aumento da dose de radiação. Na dose de 1 kGy, as gliadinas, possivelmente, desdobraram-se em estados não nativos que são propensos a agregação confirmada pelo deslocamento espectral do centro de massa. Por conseguinte, conclui-se que a radiação altera a estrutura terciária da proteína que induz a agregação indetectáveis através de métodos tradicionais, tais como o SDS-PAGE.