Artigo Anais VII ENALIC

ANAIS de Evento

ISSN: 2526-3234

REPRESENTAÇÃO DE PROTEÍNAS PARA O NÍVEL MÉDIO E SUPERIOR

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A estrutura primária é denominada pela sequência de aminoácidos, é importante compreende-la pois se o sequenciamento da estrutura normal ou mutante for conhecida, é possível diagnosticar ou estudar doenças (HARVEY; FERRIER, 2012). A partir da estrutura primária, é possível observar interações entre as partes da mesma cadeia, como o arranjo por formação de pontes de hidrogênio, que criam um padrão de dobramento do esqueleto protéico. Os tipos mais comuns são as estruturas ?-hélice e folha ? pregueada. As disposições dos átomos da cadeia lateral e qualquer grupo prostético também determinam o dobramento de uma proteína, levando em conta a interação de todas as forças estabilizadoras, como hidrofobicidade, força eletrostática e pontes dissulfeto, gerando um nível de organização ainda mais complexo, denominado estrutura terciária (CAMPBELL; FARRELL, 2007). É possível observar duas ou mais cadeias polipeptídicas distintas ou subunidades (idênticas ou diferentes) numa proteína, o arranjo destes formam a estrutura quaternária (NELSON; COX, 2010). As cadeias polipeptídicas de uma proteína com múltiplas subunidades (oligômeros) se interagem de forma não covalente, assim uma mudança num sítio pode acarretar também em mudanças num sítio mais distante, esta é uma propriedade alostérica (CAMPBELL; FARRELL, 2007). Dada a complexidade do tema em questão, alternativas práticas para abordar o assunto pode ser um facilitador na comunicação teórica. Tendo em vista esta necessidade, este trabalho propõe formas de ensino para articular a teoria a algo lúdico, propondo que o aluno participe da construção dos níveis de organização de uma proteína e também, associe as cadeias laterais dos aminoácidos com a estrutura tridimensional e por consequência a função. 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O uso deste recurso se adapta com o plano de aula do professor, ou seja, a visão do educador, pode ser utilizada para diversas finalidades como explicar em suas aulas de forma representativa além de exercícios e avaliação. Para demonstração, o professor pode trazer pronto como um modelo, mais o ideal é construir com o aluno afinal o impacto de um recurso didático está atrelado a diversos fatores, entre eles, a participação do aluno. Caso o professor utilize como exercício/avaliação, é possível analisar como o aluno compreendeu estruturalmente a proteína, quais aspectos ele levará em consideração para montá-la e assim o discente tem a oportunidade de transpor seu entendimento além do conceitual, mas também espacialmente. Na segunda etapa, para a relacionar as características dos aminoácidos, estrutura e função, utiliza-se de mais dois simples experimentos. O primeiro sendo a produção de duas gelatinas de abacaxi, contendo pedaços do fruto, onde, em uma das gelatinas apresenta a fruta in natura e outra gelatina recebe a fruto após o processo de fervura. Após o período de solidificação, pode-se observar que a gelatina que recebe o fruto in natura não se solidifica. É feito o questionamento aos alunos sobre a diferença dos resultados. Então, o professor pode explicar que o abacaxi apresenta grandes quantidades de enzima, bromelina, que é uma protease e que tem a função de degradar proteínas, sabendo que a gelatina é composta por fibras de colágeno, uma proteína também, após a incubação da gelatina com essas enzimas, as fibras do colágeno são degradadas, impedindo a solidificação. Já a gelatina feita com pedaços da fruta após fervura, a solidificação ocorre normalmente, em função da desnaturação, modificação da estrutura tridimensional, das enzimas bromelina pelo aquecimento. O segundo experimento, que também ilustra a modificação da estrutura tridimensional das proteínas é a utilização de vinagre em leite de vaca. O professor deve explicar que aproximadamente 3% da composição do leite são proteínas, e que a proteína encontrada em maior quantidade é a caseína. Ao se adicionar vinagre ao leite, a caseína terá as cargas das cadeias laterais dos aminoácidos alteradas, modificando então a estrutura e solubilidade da proteína, desta forma a caseína, menos solúvel irá se aglutinar e precipitar, sendo possível visualmente perceber essa alteração. A utilização de recursos didáticos diferenciados se faz benéfica e necessária, tanto no ensino regular como no ensino superior. Com esta ferramenta o aluno se apropria das seguintes ações para dar representatividade a proteína: classificar, organizar, representar, ordenar e estruturar. O modelo proposto atende o tema também na complexidade do nível superior. No ensino superior, é notada uma resistência e falta de devotamento aos recursos mais dinâmicos e inovadores, permanecendo os vinculados aos métodos mais tradicionais de ensino. Sendo as práticas pedagógicas uma barreira a ser vencida para este nível, esta é uma alternativa aplicável para, principalmente, a disciplina de bioquímica. Todo plano de aula e seu artifício de ensino deve ser utilizado de maneira bem articulada, com isso recomenda-se dar abertura para alunos darem um feedback sobre sua experiência com o material. Palavras-chave: Proteína, Estrutura, Representação, Material didático. Referências ALBERTS, B. et al. Biologia molecular da célula. Tradução de Ana Latícia Souza Vanz. Et al. 5 ed. Porto Alegre: Artmed, 2010. CAMPBELL, M.K.; FARRELL, S.O. Bioquímica, Combo, 5ª ed., São Paulo: Ed. Cengage Learning, 2007. HARVEY, R.A.; FERRIER, D.R. Bioquímica Ilustrada, 5ª ed.,Porto Alegre: Artmed, 2012. NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 5. ed. 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Publicado em 03 de dezembro de 2018

Resumo

Proteínas são macromoléculas biológicas que exercem funções vitais nos organismos vivos, como estrutural, catálise, imunidade, entre outros. São abordadas no ensino médio e superior na área da saúde e Química. As proteínas consistem em cadeias polipeptídicas formadas por aminoácidos unidos por ligações covalentes, cada tipo de proteína tem sua sequência e estrutura exclusiva. Para esta diversidade de combinações existem 20 tipos de aminoácidos, cada qual com suas propriedades únicas em sua cadeia lateral (ALBERTS; et al, 2010). Por serem moléculas complexas, estuda-se a estrutura tridimensional para a compreensão de sua função. Para tal, é subdivido em estrutura primária, secundária, terciária e quaternária que vão do ponto de vista do micro ao macro respectivamente. A estrutura primária é denominada pela sequência de aminoácidos, é importante compreende-la pois se o sequenciamento da estrutura normal ou mutante for conhecida, é possível diagnosticar ou estudar doenças (HARVEY; FERRIER, 2012). A partir da estrutura primária, é possível observar interações entre as partes da mesma cadeia, como o arranjo por formação de pontes de hidrogênio, que criam um padrão de dobramento do esqueleto protéico. Os tipos mais comuns são as estruturas ?-hélice e folha ? pregueada. As disposições dos átomos da cadeia lateral e qualquer grupo prostético também determinam o dobramento de uma proteína, levando em conta a interação de todas as forças estabilizadoras, como hidrofobicidade, força eletrostática e pontes dissulfeto, gerando um nível de organização ainda mais complexo, denominado estrutura terciária (CAMPBELL; FARRELL, 2007). É possível observar duas ou mais cadeias polipeptídicas distintas ou subunidades (idênticas ou diferentes) numa proteína, o arranjo destes formam a estrutura quaternária (NELSON; COX, 2010). As cadeias polipeptídicas de uma proteína com múltiplas subunidades (oligômeros) se interagem de forma não covalente, assim uma mudança num sítio pode acarretar também em mudanças num sítio mais distante, esta é uma propriedade alostérica (CAMPBELL; FARRELL, 2007). Dada a complexidade do tema em questão, alternativas práticas para abordar o assunto pode ser um facilitador na comunicação teórica. Tendo em vista esta necessidade, este trabalho propõe formas de ensino para articular a teoria a algo lúdico, propondo que o aluno participe da construção dos níveis de organização de uma proteína e também, associe as cadeias laterais dos aminoácidos com a estrutura tridimensional e por consequência a função. Na primeira etapa, na construção dos modelos moleculares dos níveis organizacional da proteína foi utilizado basicamente dois materiais: miçangas e arame, estes são materiais não estruturados, do senso comum, de fácil acesso, baixo custo e presente no convívio do aluno facilitando a aplicação por parte do professor e o entendimento por parte do aluno. As miçangas representam os aminoácidos, desta forma é necessário cores/formas diferentes para os retratar devidamente, nesta etapa é importante teorizar as cores correlacionadas a diversidade de aminoácidos. Após a compreensão, no arame é colocado as miçangas até preencher e assim formada as cadeias polipeptídicas de uma proteína representando a estrutura primária. O arame por ter maleabilidade, é facilmente manuseável sendo possível modelar conforme as estruturas secundárias, terciárias e quaternárias, caso haja dificuldades no manuseio utilize um alicate de ponta redonda. 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